Гастриксин

Содержание
  1. Гастриксин
  2. В тонком кишечнике белки должны полностью расщепляться
  3. Трипсин
  4. Химотрипсин
  5. Переваривание белков начинается в желудке
  6. Регуляция желудочного пищеварения
  7. Соляная кислота
  8. Синтез соляной кислоты
  9. Функции соляной кислоты
  10. Изменение кислотности в желудке
  11. Пепсин
  12. Превращение пепсиногена в пепсин
  13. Гастриксин
  14. Какую роль играют ферменты в желудке?
  15. Принципы пищеварения
  16. Желудочные ферменты
  17. Патологии при недостатке желудочных ферментов
  18. Симптомы дефицита ферментов
  19. Причины недостатка ферментов
  20. Все про фермент пепсин
  21. Общие представления
  22. Разнообразие фермента
  23. Значение фермента в пищеварении
  24. Лечебное дело
  25. Говяжий пепсин – это…
  26. Другие области применения
  27. Заключение
  28. Ферменты желудочного сока
  29. Пепсин С, гастриксин, желудочный катепсин
  30. Пепсин В, парапепсин, желатиназа
  31. Пепсин Д, реннин, химозин
  32. Лизоцим желудока
  33. Муцин желудка
  34. Нейтральные мукополисахариды
  35. Сиаломуцины
  36. Гликопротеины

Гастриксин

Гастриксин

Егооптимум рН соответствует 3,2-3,5. Наибольшеезначение этот фермент имеет при питаниимолочно-растительной пищей, слабостимулирующей выделение соляной кислотыи одновременно нейтрализующей ее впросвете желудка. Гастриксинявляется эндопептидазойигидролизует связи, образованныекарбоксильными группами дикарбоновыхаминокислот.

В тонком кишечнике белки должны полностью расщепляться

Покинувжелудок, пища подвергается действиюпанкреатического сока, кишечного сокаи желчи.

Сокподжелудочной железы содержит проферменты–трипсиноген, химотрипсиноген,прокарбоксипептидазы, проэластазу.Проферменты в просвете кишечникаактивируются до трипсина, химотрипсина,карбоксипептидаз и эластазы, соответственно,способом ограниченногопротеолиза. Указанные ферментыосуществляют основную работу поперевариванию белков.

В кишечномсоке активныдипептидазы и аминопептидазы. Онизаканчивают переваривание белков.

Трипсин,химотрипсин, эластаза являются эндопептидазами.Карбоксипептидазы и аминопептидазы–экзопептидазы.

Регуляциякишечного пищеварения

Вкишечнике под влиянием соляной кислоты,поступающей из желудка в составе пищевогокомка, начинается секреция гормона секретина,который с током крови достигаетподжелудочной железы и стимулируетвыделение жидкой части панкреатическогосока, богатого карбонат-ионами (HCO3–).В результате рН химуса повышается до7,0-7,5.

Благодаряработе желудочных ферментов в химусеимеется некоторое количество аминокислот,вызывающих освобождение холецистокининапанкреозимина.Он стимулирует секрецию другой,богатойпроферментами,части поджелудочного сока, и секрецию желчи.

Нейтрализациякислого химуса в двенадцатиперстнойкишке происходит также при участии желчи.Формирование желчи (холерез) идетнепрерывно, не прекращаясь даже приголодании.

Трипсин

Синтезируемыйв поджелудочной железе трипсиноген вдвенадцатиперстной кишке подвергаетсячастичному протеолизу под действиемфермента энтеропептидазы,секретируемой клетками кишечногоэпителия. От профермента отделяетсягексапептид (Вал-Асп-Асп-Асп-Асп-Лиз),что приводит к формированию активногоцентра трипсина.

Трипсинспецифичен к пептидным связям, образованнымс участием карбоксильныхгрупп лизинаиаргинина.Трипсин может осуществлять аутокатализ,т.е. превращение последующих молекултрипсиногена в трипсин, также онактивирует остальные протеолитическиеферменты панкреатического сока –химотрипсиноген, проэластазу,прокарбоксипептидазу.

Параллельнотрипсин участвует в перевариваниипищевых липидов (посмотреть),активируя фермент перевариванияфосфолипидов – фосфолипазу А2,и колипазу фермента липазы, отвечающейза гидролиз триацилглицеролов.

Механизм активации трипсинаМеханизм активации химотрипсина

Химотрипсин

Образуетсяиз химотрипсиногена при участии трипсинаи промежуточных, уже активных, формхимотрипсина, которые выстригают двадипептида из цепи профермента. Триобразованных фрагмента удерживаютсядруг с другом посредством дисульфидныхсвязей.

Ферментспецифичен к пептидным связям, образованнымс участием карбоксильныхгрупп фенилаланина,тирозинаи триптофана,т.е. так же, как пепсин.

Эластаза

Активируетсяв просвете кишечника трипсином изпроэластазы. Гидролизует связи,образованные карбоксильными группамималых аминокислот аланинапролинаглицина.

Карбоксипептидазы

Карбоксипептидазыявляются экзопептидазами, т.е. гидролизуютпептидные связи с С-конца пептиднойцепи. Различают два типа карбоксипептидаз– карбоксипептидазы А и карбоксипептидазыВ.КарбоксипептидазыАотщепляютс С-концаостатки алифатическихи ароматическихаминокислот,карбоксипептидазыВ –остатки лизинаи аргинина.

Аминопептидазы

Являясьэкзопептидазами, аминопептидазыотщепляют N-концевые аминокислоты.Важными представителямиявляются аланинаминопептидазаи лейцинаминопептидаза,обладающие широкой специфичностью.Например, лейцинаминопептидаза отщепляетс N-конца белка не только лейцин, но иароматические аминокислоты и гистидин.

Дипептидазы

Дипептидазыгидролизуют дипептиды, в изобилииобразующиеся в кишечнике при работедругих ферментов. 

Лизосомыэнтероцитов

Малоеколичество дипептидов и пептидовпиноцитозом попадают в энтероциты издесь гидролизуются лизосомальнымипротеазами.

Призаболеваниях ЖКТ и нарушении переваривания,при диете с избытком белков частьпептидов, не успевая расщепиться,достигает толстого кишечника ипотребляется живущими там микроорганизмами– развивается  гниениебелков в кишечнике.

Вдействительности же дела с перевариваниембелков в ЖКТ обстоят не совсем так какв теории: постепенно в фармакологиинакапливаются факты об эффективностипептидных лекарственных препаратовпри их пероральном применении. Однакоделать определенные выводы никто неспешит.

Источник: https://StudFiles.net/preview/3549946/page:29/

Переваривание белков начинается в желудке

Переваривание белков начинается в желудке

Расщепление белков до аминокислот начинается в желудке, продолжается в двенадцатиперстной кишке и заканчивается в тонком кишечнике. В некоторых случаях распад белков и превращения аминокислот могут происходить также в толстом кишечнике под влиянием микрофлоры.

Протеолитические ферменты подразделяют по особенности их действия на экзопептидазы, отщепляющие концевые аминокислоты, и эндопептидазы, действующие на внутренние пептидные связи.

В желудке пища подвергается воздействию желудочного сока, включающего соляную кислоту и ферменты. К ферментам желудка относятся две группы протеаз с разным оптимумом рН, которые упрощенно называют пепсин и гастриксин. У грудных детей основным ферментом является реннин.

Регуляция желудочного пищеварения

Регуляция осуществляется нервными (условные и безусловные рефлексы) и гуморальными механизмами. К гуморальным регуляторам желудочной секреции относятся гастрин и гистамин.

Гастрин секретируется специфичными G-клетками:

  • в ответ на раздражение механорецепторов,
  • в ответ на раздражение хеморецепторов (продукты первичного гидролиза белков),
  • под влиянием n.vagus.

Далее гастрин через системный кровоток достигает и стимулирует главные, обкладочные и добавочные клетки, что вызывает секрецию желудочного сока, в большей мере соляной кислоты. Также он влияет на ECL-клетки и обеспечивает секрецию гистамина.

Гистамин, образующийся в энтерохромаффиноподобных клетках слизистой оболочки желудка (ECL-клетки, фундальные железы), выходит в кровоток и взаимодействует с Н2-рецепторами на обкладочных клетках, увеличивает в них синтез и секрецию соляной кислоты.

Закисление желудочного содержимого (pH 1,0) по механизму обратной отрицательной связи  подавляет активность G-клеток, снижает секрецию гастрина и желудочного сока.

Соляная кислота

Одним из компонентов желудочного сока является соляная кислота. В образовании соляной кислоты принимают участие париетальные (обкладочные) клетки желудка, образующие ионы Н+. Источником ионов Н+ является угольная кислота, образуемая ферментом карбоангидразой.

При ее диссоциациии , кроме ионов водорода, образуются карбонат-ионы НСО3–. Они по градиенту концентрации движутся в кровь в обмен на ионы Сl–.

В полость желудка ионы Н+ попадают энергозависимым антипортом с ионами К+ (Н+,К+-АТФаза), хлорид-ионы перекачиваются в просвет желудка также с затратой энергии.

Н+,К+-АТФаза (протонная помпа) является мишенью действия лекарственных препаратов “ингибиторов протонной помпы” – омепразол, пантопразол и др., используемых для лечения заболеваний желудочно-кишечного тракта, связанных с повышенной кислотностью (гастриты, язвы желудка и 12-перстной кишки, дуоденит).

При нарушении нормальной секреции HCl возникают гипоацидный или гиперацидный гастрит, отличающиеся друг от друга по клиническим проявлениям, последствиям и требуемой схеме лечения.

Синтез соляной кислоты

Функции соляной кислоты

  • денатурация белков пищи,
  • бактерицидное действие,
  • высвобождение железа из комплекса с белками и перевод в двухвалентную форму, что необходимо для его всасывания. Аналогично высвобождаются и другие металлы,
  • высвобождение различных органических молекул, прочно связанных с белковой частью (гем, коферменты – тиаминдифосфат, ФАД, ФМН, пиридоксальфосфат, кобаламин, биотин), что позволяет витаминам впоследствии всасываться,
  • превращение неактивного пепсиногена в активный пепсин,
  • снижение рН желудочного содержимого до 1,5-2,5 и создание оптимума рН для работы пепсина,
  • после перехода в 12-перстную кишку – стимуляция секреции кишечных гормонов и, следовательно, выделения панкреатического сока и желчи.

Кислая реакция желудочного сока обусловлена, главным образом, присутствием HCl, гораздо в меньшей степени иона H2PO4-, при патологиях (гипо- и анацидное состояние, онкология) свой вклад может вносить молочная кислота.

Совокупность всех веществ желудочного сока, способных быть донорами протонов, составляет общую кислотность.

Соляную кислоту, находящуюся в комплексе с белками, мукополисахаридами слизистой оболочки и продуктами переваривания, называют связанной соляной кислотой, оставшуюся часть – свободной соляной кислотой. свободной HCl подвержено изменениям, в то же время количество связанной HCl относительно постоянно.

Влияние гастрина и гистамина на обкладочные клетки сводится к усилению работы Н+,К+-АТФазы. Действие гастрина заключается в активации кальций-фосфолипидного механизма передачи сигнала, гистамин действует по аденилатциклазному механизму. 

Изменение кислотности в желудке

Гипоацидное состояние развивается при снижении активности и/или количества обкладочных клеток, синтезирующих HCl. В результате могут развиваться самые разнообразные последствия, прямо или косвенно связанные с невыполнением соляной кислотой ее функций:

  • снижение переваривания белков как в желудке, так и в кишечнике,
  • активация процессов брожения в желудке, запах изо рта, 
  • активация процесса гниения белков в толстой кишке, бурление в кишечнике и метеоризм,
  • проникновение недопереваренных продуктов в кровь и, как следствие, аллергические реакции,
  • уменьшение высвобождения от белков и возникновение дефицита минеральных веществ (железо, медь, магний, цинк, йод и др),
  • снижение высвобождения и всасывания ряда витаминов – развитие гиповитаминозов (B1, B2, B6, B12, H),
  • снижение синтеза обкладочными клетками внутреннего фактора Касла и снижение всасывания витамина B12,
  • снижение секреции кишечных гормонов и, как следствие, уменьшение выделения желчи и панкреатического сока,
  • нарушение переваривания и всасывания липидов и, как следствие, развитие гиповитаминозов по жирорастворимым витаминам. 

 Гиперацидное состояние развивается при повышенной активности обкладочных клеток. Может приводить к клиническим проявлениям в виде воспаления стенки желудка, эрозии и язвенной болезни желудка и двенадцатипеперстной кишки. 

Пепсин

Пепсин является эндопептидазой, то есть он расщепляет внутренние пептидные связи в молекулах белков и пептидов. Синтезируется в главных клетках желудка в виде неактивного профермента пепсиногена, в котором активный центр “прикрыт” N-концевым фрагментом.

При наличии соляной кислоты конформация пепсиногена изменяется таким образом, что “раскрывается” активный центр фермента, который отщепляет остаточный пептид (N-концевой фрагмент), т.е. происходит аутокатализ.

В результате образуется активный пепсин, активирующий и другие молекулы пепсиногена.

Превращение пепсиногена в пепсин

Оптимум рН для пепсина 1,5-2,0. Пепсин в основном гидролизует пептидные связи, образованные аминогруппами ароматических аминокислот (тирозина, фенилаланина, триптофана), меньше и медленнее – аминогруппами и карбоксигруппами лейцина, глутаминовой кислоты и т.д..

В течение суток синтезируется около 2 г пепсина.  Объем работы пепсина составляет примерно 10% от всех пептидных связей белков, попадающих в желудок.

Гастриксин

Гастриксин по своим функциям близок к пепсину, его количество в желудочном соке составляет 20-50% от количества пепсина. Синтезируется главными клетками желудка в виде профермента и активируется соляной кислотой.

Оптимум рН гастриксина соответствует 3,2-3,5 и значение этот фермент имеет при питании молочно-растительной пищей, слабее стимулирующей выделение соляной кислоты и одновременно нейтрализующей ее в просвете желудка.

Гастриксин является эндопептидазой и гидролизует связи, образованные карбоксильными группами дикарбоновых аминокислот.

Вы можете спросить или оставить свое мнение.

  • ВКонтакте

Download SocComments v1.3

Источник: http://biokhimija.ru/lekcii-po-biohimii/19-obmen-belkov/63-perevarivanie-belkov1.html

Какую роль играют ферменты в желудке?

Процесс пищеварения – это совокупность химических и механических реакций, направленную на расщепление пищи, всасывание и усвоение ее клетками организма. Особую роль в переваривании пищи играют ферменты желудка, которые вырабатывает его слизистая оболочка. Ферменты во много раз ускоряют всасывание.

Принципы пищеварения

В желудке происходят два основных пищеварительных процесса:

  • Перемешивание пищи до состояния химуса – однородная полужидкая масса;
  • Ферментативный процесс: расщепление белков и жиров до более простых соединений.

Стенки желудка выстилает слизистая оболочка толщиной около 2 мм. В ней расположены секреторные железы, которые реагируют процесс выделения слюны в ротовой полости выбросом биологически активных веществ.

Ферменты вырабатываются с интервалом 20 секунд. Их активность зависит от различных факторов: количество поступившей в организм пищи, ее жирность, кислотность и многое другое.

Наиболее подходящей для деятельности ферментов считается температура 38–42 °C.

В желудке происходит всасывание воды, алкоголя, глюкозы и аминокислот. Ферменты желудочного сока обеспечивают гидролиз протеинов и липидов, то есть процесс расщепления белков на альбумозы и пептины и некоторых жиров до глицеринов и кислот. Затем эти вещества в составе химуса из-за сокращения гладких мышц желудка продвигаются в тонкий кишечник.

Желудочные ферменты

Весь желудочно-кишечный тракт имеет железы, выделяющие ферменты для переваривания пищи. Основная их задача – интенсивная переработка химуса.

Недостаток необходимых биологически активных веществ может приводить к нарушению всасываемости, гнилостным процессам и диспепсическим явлениям: диарее, запору, избыточному газообразованию и т. д.

В состав желудочного сока входят основные пять ферментов, отвечающие за нормальное пищеварение.

Тело и дно желудка содержат железы, выделяющие пепсиноген. Это профермент – неактивный предшественник пепсина, он начинает функционировать только при попадании в соляную кислоту. Именно поэтому пепсин действует только в желудке, при занесении вместе с пищей в кишечник он теряет свои свойства.

Пепсины – это протеиназы, то есть ферменты, которые расщепляют сложные белки до более простых. Они воздействует на большинство протеинов растительного и животного происхождения.

Под действием соляной кислоты от пепсиногена отсоединяются 44 аминокислоты. В результате этой химической реакции образуется пепсин, готовый к работе.

В дальнейшем фермент действует по принципу аутокатализа, то есть самостоятельно активирует другие молекулы пепсина.

Так как пепсин активен только в кислой среде, то основные вызванные им процессы происходят в области дна желудка. Именно здесь выделяется соляная кислота.

Чтобы воздействию биологически активных веществ подверглись все белки, перистальтические волны желудка обеспечивают постоянное движение пищевых масс.

В течение нескольких часов химус подвергается обработке, после чего белки становятся гидролитичными, то есть приобретают способность растворяться в воде. Дальнейший пищеварительный процесс осуществляется в тонком кишечнике.

Гастриксин также является протеолитическим веществом, стимулирующим расщепление белка. По своим функциям он очень схож с пепсином, поэтому зачастую в различных классификациях он фигурирует как пепсин II или пепсин С. Кроме того, гастриксин стимулирует выработку соляной кислоты. Именно поэтому в процессе пищеварения количество выделяемого желудочного сока постепенно увеличивается.

Пепсин активен при 1,5–2 pH, гастриксину для функционирования необходим меньший уровень кислотности – 3–3,5 pH. Действует он в основном в пристеночных отделах тела желудка. Гастроксин – второй по содержанию желудочный фермент, в норме он составляет 23–26% от объема пепсина. В совокупности эти биологически активные вещества обеспечивают около 98% расщепления белков в желудке.

Париетальные клетки желудка, то есть ответственные за производство соляной кислоты, вырабатывают также фермент парапепсин. Он, как и гастриксин или пепсин, обеспечивает распад протеиновых соединений. Особенность парапепсина в том, что он воздействует исключительно на белки соединительной ткани. Необходимым условием для действия этого фермента является низкая кислотность – не более 5,5 pH.

Химозин – фермент для расщепления белка, который вырабатывается клетками слизистой желудка. Также его называют сычужным ферментом, эту разновидность химозина получают путем вытяжки секрета желудка жвачных животных и используют для створаживания молока. Оптимальный уровень кислотности для функционирования биологически активного вещества – pH менее 5.

В процессе пищеварения химозин необходим для расщепления протеинов молока. Недостаток этого фермента приводит к непереносимости белка казеина и сильным расстройствам работы желудочно-кишечного тракта при употреблении молочных продуктов. Наибольшее количество ренина производится в организме детей до 11–13 лет.

В промышленности синтетический химозин используется для изготовления сыров и творожных изделий. На сегодняшний день существуют способы получения фермента как животного, так и растительного происхождения.

Также в желудочном соке содержится небольшое количество антибактериального вещества лизоцима. Зачастую путем обратной перистальтики при переваривании жирной пищи в желудок забрасывается кишечный фермент липаза. Кроме того, и соляная кислота способна частично расщеплять некоторые липиды, однако принцип воздействия в данном случае до сих пор не установлен.

Патологии при недостатке желудочных ферментов

Недостаток ферментов в желудочном соке приводит к нарушению пищеварения, развитию процессов брожения и гниения. Если белок не начинает перевариваться в желудке, то в дальнейшем в кишечнике он не может расщепиться до аминокислот. Такой патологический процесс вызывает избыток свободных протеинов.

Помимо патологий работы пищеварительного тракта появляется еще одна проблема: белки связываются с содержащимися в кишечнике чужеродными организму веществами — антигенами. В результате образуется так называемый полноценный антиген. Он вступает в реакцию с лимфоцитами и провоцирует выработку антител иммунной системой человека.

Эти нарушения приводят к развитию различных кожных заболеваний: экземы, дерматита, крапивницы, нейродермита.

Длительный дефицит ферментов желудка вызывает сбои в работе всего желудочно-кишечного тракта, печени и поджелудочной железы.

Если биологически активных веществ недостаточно не только в желудке, но и в кишечнике, то развивается синдром мальдигестии.

Это расстройство пищеварения, при котором не усваиваются любые поступающие в организм питательные вещества. Такое состояние требует срочного лечения.

Симптомы дефицита ферментов

Недостаток ферментов желудка может проявляться следующими признаками:

  1. Метеоризм. Развивается в результате процессов брожения, из-за которых в желудочно-кишечном тракте скапливаются газы;
  2. Обильное срыгивание воздуха после принятия пищи. В тяжелых случаях отрыжка может вызывать приступы рвоты;
  3. Изменение цвета, консистенции и объема каловых масс. Часто секреторная недостаточность желудка сопровождается нарушениями стула: фекалии могут приобрести гнилостный запах, творожистую или пенистую консистенцию;
  4. Изжога – ощущение жжения и боль в верхней части живота;
  5. Ухудшение состояния волос, кожи и ногтей;
  6. Снижение аппетита, которое может быть вызвано вздутием живота и болью в желудке.

Причины недостатка ферментов

На количество вырабатываемых желудком ферментов негативно влияет длительный прием антибактериальных препаратов, грибковые или инфекционные заболевания. К факторам риска относят также злоупотребление жирной и острой пищей, копченостями, алкоголем.

Дефицит ферментов желудка может свидетельствовать о более серьезных заболеваниях, например, язвенной болезни или опухолевых процессах. В таком случае к расстройству пищеварения присоединяется сильная боль в животе, тошнота или рвота, ощущение общего недомогания.

Ферменты в желудке необходимы для нормального переваривания и усвоения пищи. В случае появления дискомфорта после еды или диспепсических явлений рекомендуется обратиться в больницу и сдать анализ кала для определения секреторной активности желудка.

Источник: http://kiwka.ru/zheludok/fermenty.html

Все про фермент пепсин

В данной статье речь пойдет о незаменимом ферменте, находящемся в желудке у каждого млекопитающего, включая человека. Будут рассмотрены общие сведения о ферменте пепсине, информация о его изомерах и роль вещества в процессах пищеварения.

Общие представления

Для начала давайте выясним, к какому классу ферментов относится пепсин. Это позволит глубже разобраться в самой теме.

Фермент пепсин относится к гидролазам протеолитического класса и вырабатывается слизистой оболочкой желудка, а его главной задачей является расщепление белков, поступивших с продуктами питания, до пептидов. Пепсин – фермент, расщепляющий белки в кислой среде. Вырабатывается он организмами всех млекопитающих, а также пресмыкающихся, представителей класса птиц и многих рыб.

Представленный фермент относится к белкам глобулярного типа, имеет молекулярную массу, равную приблизительно 34500. Сама молекула представлена в виде полипептидной цепи и состоит из трехсот сорока аминокислот. В своем составе также содержит HPO3 и три связи дисульфидного характера.

Пепсин широко применяется в лечебном деле и сыроделии. В лабораториях его используют с целью более детального изучения белковых соединений, а именно, первичной белковой структуры. Пепсин имеет природный ингибитор – пепстатин.

Разнообразие фермента

Пепсин имеет двенадцать изоформ. Различия между всеми изомерами пепсина заключаются в электрофоретической двигательной способности, инактивационных условиях, протеолитической активности. Шифр пепсина – КФ 3. 4. 23. 1.

У человека в соке желудка содержится семь видов пепсина, и пять из них резко расходятся в некоторых качествах:

1. Собственно пепсин (А) имеет максимальную активность в среде рН = 1.9, а при повышении до 6 инактивируется. 2. Пепсин 2 (В) активен максимально в среде рН = 2.1. 3.

Тип 3 проявляется высочайшую степень деятельности при показателе рН = 2.4–2.8. 4. Тип 5, также известный как гастриксин, имеет наивысшую степень активности при показателе рН = 2.8–3.4.

5.

Тип 7 при показателях рН = 3.3-3.9 имеет самую высокую активность.

Значение фермента в пищеварении

Пепсин выделяется желудочными железами в дезактивированной форме (пепсиноген), а саму работу фермента активирует соляная кислота. Под ее воздействием он переходит в работоспособную форму.

Обязательным условием для деятельности фермента пепсина является наличие кислой среды, именно поэтому при переходе пепсина в двенадцатиперстную кишку он теряет свою активность, так как в кишечнике среда щелочная.

Фермент пепсин занимает одну из ключевых ролей в пищеварении всего класса млекопитающих, и в частности человека. Это вещество расщепляет пищевые белки до более мелких пептидных цепей и аминокислот.

У мужчин и женщин показатели выработки этого фермента различаются. У мужчин выделяется около двадцати-тридцати грамм пепсина в час, в то время как у женщины – на двадцать-тридцать процентов меньше.

Основные клетки, места выработки пепсина, выделяют его в нерабочей форме пепсиногена. После отщепления некоторого количества пептидов с N-конца пепсиноген переходит в активную форму. Катализатором в данной реакции химических превращений выступает соляная кислота.

Пепсин обладает протеазными и пептидазными свойствами и отвечает за дезагрегацию белков.

Лечебное дело

В медицине пепсин широко используется в качестве лекарственного средства при некоторых заболеваниях, связанных с недостатком выработки данного фермента в желудке пациента. Добывают сычужный фермент пепсин из свиных слизистых оболочек желудка.

Препарат выпускается в форме таблеток, разложенных по блистерам, с примесью ацидина или в виде порошков. Пепсин входит в состав и некоторых комбинированных лекарств. Имеет АТС-код А09АА03.

Примером патологии, при которой назначают пепсиносодержащие лекарства, является болезнь Менетрие.

Говяжий пепсин – это…

Сычужный фермент пепсин говяжий – одна из известных и наиболее часто используемых форм этого вещества. Сам фермент вырабатывается в четвертом желудке теленка.

Препарат, используемый в производстве, образован двумя ферментами: пепсином и химозином в естественных пропорциональных количествах.

Используется сычужный фермент в сыроделии, и его основные функции – формирование сгустка молока и участие в процессе созревания сырной и творожной продукции.

Говяжий пепсин выделяется из желудков крупного рогатого скота и при изготовлении продукции на продажу, проходит две стадии очищения фермента от жира и примесей, которые являются нерастворимыми. Процесс изготовления говяжьего пепсина проходит несколько этапов: экстракционный процесс, высаливание и сублимационное высушивание.

Другие области применения

Фермент пепсин добавляют в закваску. Также его применяют в сыроделии. Сычужный фермент пепсин в паре с химозином образуют тот самый фермент, используемый для сворачивания молока.

Процессом сворачивания молока называют его белковую коагуляцию, а именно казеина, с образованием геля на молочной основе. Казеин имеет специфическую струкуру, и лишь одна пептидная связь отвечает за ферментативный тип свертывания самого белка. Комплекс пепсина с химозином собственно и отвечает за разрыв той самой связи и приводит к сворачиванию молока.

Заключение

Подведя итоги, можно сказать, что это биологические активное вещество является одним из важнейших ферментов, принимающих участие в переваривании еды в желудке у представителей многих классов живых существ. В производстве и медицине вещество в основном используется как лекарство и добавляется в сычужный фермент для производства молочно-сырной продукции.

Источник: http://fb.ru/article/302386/vse-pro-ferment-pepsin

Ферменты желудочного сока

Ферменты желудочного сока

Основным ферментативным про­цессом в полости желудка является начальный гидролиз белков до альбумоз и пептинов с образованием небольшого количества амино­кислот.

Желудочный сок обладает протеолитической активностью в широком диапазоне рН с оптимумом действия при рН 1,5-2,0 и 3,2-4,0.

В желудочном соке выделено семь видов пепсиногенов, объеди­ненных общим названием пепсины.

 Образование пепсинов осущест­вляется из неактивных предшественников — пепсиногенов, находящихся в клетках желудочных желез в виде гранул зимогена. В просвете желудка пепсиноген активируется НСl путем отщепления от него ингибирующего белкового комплекса.

В дальнейшем, в ходе секреции желудочного сока активация пепсиногена осуществляется аутокаталитически под действием уже образовавшегося пепсина.

При оптимальной активности среды песин оказывает лизирующее действие на белки, разрывая в белковой молекуле пептидные связи, образованные группами фениламина, тирозина, триптофана и других аминокислот.

В результате этого воздействия белковая молекула распадается на пептоны, протеазы и пептиды.

Пепсин обеспечивает гидролиз главных белковых веществ, особенно коллагена — основ­ного  компонента волокон  соединительной ткани.

Пепсин А — группа ферментов, гидролизирующих белки при рН=1,5-2,0.

   Часть   пепсина   (около   1%)   переходит   в   кровеносное русло,   откуда   вследствие   небольшого   размера   молекулы   фермента проходит через клубочковый фильтр и выделяется с мочой (уропепсин).

   Определение   содержания   уропепсина  в   моче   используется   в лабораторной практике для характеристики протеолитической актив­ности желудочного  сока;

Пепсин С, гастриксин, желудочный катепсин

Пепсин С, гастриксин, желудочный катепсин — оптимум рН для  ферментов этой группы  является  3,2-3,5.  Соотношение  между пепсином А и гастриксином в желудочном соке человека от  1:1 до 1:5;

Пепсин В, парапепсин, желатиназа

Пепсин В, парапепсин, желатиназа —  разжижает  желатину, расщепляет белки соединительной ткани. При рН—5,6 и выше дей­ ствие  фермента угнетается;

Пепсин Д, реннин, химозин

Пепсин Д, реннин, химозин  —  расщепляют  казеин   молока  в присутствии ионов Са++, с образованием параказеина и сывороточ­ ного  белка.

пепсинов и гастриксина в слизистой различных от­делов желудка неодинаково: пепсины отсутствуют в антральном от­деле желудка, гастриксин же присутствует во всех отделах желудка.

Желудочная липаза, расщепляющая жиры, которые находятся в пище в эмульгированном состоянии (жиры молока), на глицерин и жирные кислоты при рН=5,9-7,9. У детей желудочная липаза расщепляет до 59% жира молока. В желудочном соке взрослых людей липазы мало.

Лизоцим желудока

Лизоцим(мурамидаза), имеющийся в желудочном соке, обладает антибактериальным действием. Уреаза — расщепляет моче­вину при рН=8,0. Освобождающийся при этом аммиак нейтрализирует  НСl.

Обязательным ор­ганическим компонентом желудочного сока является слизь, которая продуцируется всеми клетками слизистой оболочки желудка. Наи­большую мукоидпродуцирующую активность проявляют добавочные клетки (мукоциты). В состав слизи входят нейтральные мукополисахариды,  сиаломуцины,  гликопротеины и гликаны.

Муцин желудка

Нерастворимая слизь (муцин) является продуктом секреторной ак­тивности добавочных клеток (мукоциты) и клеток поверхностного эпителия желудочных желез.

Муцин освобождается через апикальную мембрану, образует слой слизи, обволакивающий слизистую оболочку желудка и препятствующий повреждающим воздействиям экзогенных факторов. Этими же клетками одновременно с муцином продуцируется бикарбонат.

 Образующийся при взаимодействии муцина и бикарбоната мукозо-бикарбонатный барьер предохраняет слизистую от аутолиза под воздействием соляной кислоты и пепсинов.

При рН ниже 5,0 вязкость слизи уменьшается, она растворяется и удаляется с поверхности слизистой оболочки, при этом в желудочном соке появляются хлопья, комочки слизи. Одновременно со слизью удаляется адсорбированные ею ионы водорода и протеиназы. Таким образом формируется не только механизм защиты слизистой оболочки, но и происходит активация пищеварения в полости желудка.

Нейтральные мукополисахариды

Нейтральные мукополисахариды (основная часть нерастворимой и растворимой слизи) являются составной частью групповых антигенов крови,  фактора роста и  антианемического  фактора  Кастла.

Сиаломуцины

Сиаломуцины, входящие в состав слизи, способны нейтрализовать вирусы и препятствовать вирусной гемаглютинации. Они же уча­ствуют в синтезе  НС1.

Гликопротеины

Гликопротеины, вырабатываемые париетальными клетками, явля­ются внутренним фактором Кастла, необходимым для всасывания витамина В,,. Отсутствие этого фактора приводит к развитию забо­левания, известного под названием В12-дефицитной анемии (железодефицитная анемия).

Источник: http://doctor-v.ru/med/enzymes-gastric-juice/

Мое Здоровье
Добавить комментарий